Lécithinase C
Une lécithinase C est une hydrolase qui catalyse la réaction[1],[2],[3] :
Lécithinase C
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Zn2+ |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'enzyme bactérienne utilise un cation de zinc comme cofacteur ; elle agit également sur la sphingomyéline et sur le phosphatidylinositol. L'enzyme du plasma sanguin, en revanche, n'agit pas sur le phosphatidylinositol.
Notes et références modifier
- (en) Clive Little et Anne-Brit Otnäss, « The metal ion dependence of phospholipase C from Bacillus cereus », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, vol. 391, no 2, , p. 326-333 (PMID 807246, DOI 10.1016/0005-2744(75)90256-9, lire en ligne)
- (en) R. G. Sheikhnejad et P. N. Srivastava, « Isolation and properties of a phosphatidylcholine-specific phospholipase C from bull seminal plasma », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 16, , p. 7544-7549 (PMID 3086312, lire en ligne)
- (en) Tomoko Takahashi, Takao Sugahara et Akira Ohsaka, « Purification of Clostridium perfringens phospholipase C (α-toxin) by affinity chromatography on agarose-linked egg-yolk lipoprotein », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure, vol. 351, no 1, , p. 155-171 (PMID 4365891, DOI 10.1016/0005-2795(74)90074-9, lire en ligne)
