Human RPA Interacting Protein

RPAIN
Identifiants
Aliases	RPAIN, HRIP, Protéine interagissant avec Rev
IDs externes	OMIM: 617299 MGI: 1916973 HomoloGene: 13006 GeneCards: RPAIN
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 17 humain
Fin	5,432,877 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 11 (souris)
Fin	70,868,659 bp
Expression génétique
	Fortement exprimé dans
	éminence ganglionnaire; ; gyrus temporal moyen; ; anté-hypophyse; ; sperme; ; Brodmann area 23; ; muscle gastrocnémien; ; cortex préfrontal; ; muqueuse gastrique; ; noyau accumbens; ; cellule endothéliale;
	Fortement exprimé dans
	spermatide; ; spermatocyte; ; Vésicule vitelline; ; cristallin; ; parotide; ; aorte ascendante; ; tube neural; ; valve aortique; ; proximal tubule; ; ganglion cervical supérieur;
	Plus de données d'expression de référence
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	liaison ion métal; liaison de complexe macromoléculaire;
Composant cellulaire	cytoplasme; PML body; noyau; fibrillar center;
Processus biologique	DNA-dependent DNA replication; DNA recombination; response to UV; réparation de l'ADN; protein import into nucleus;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	84268
	69723
	ENSG00000129197
	ENSMUSG00000018449
	Q86UA6
	Q9CWY9
NM_001033002; NM_001160243; NM_001160244; NM_001160246; NM_001160266;
	NM_001160267; NM_032308
	NM_001252413; NM_001252414; NM_001252415; NM_027186
	NP_001028174; NP_001153715; NP_001153716; NP_001153718; NP_001153738
	NP_001239342; NP_001239343; NP_001239344; NP_081462
	Wikidata
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La human RPA interacting protein (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une protéine découverte récemment^[Quand ?]. Sa principale fonction est de transporter la Protéine de Réplication A (RPA, replicative protein A) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.

Structure modifier

Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 isoformes possibles de cette protéine, issus de l'épissage alternatif d'un même gène ^[5]: hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composée d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du doigt de Zinc. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse sur polyacrylamide les chercheurs ont estimé le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.

Isoformes modifier

Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :

Isoforme	Exons présents dans l’isoforme	Nombres d’acides aminés	Paires de base retrouvées sur le gène
a	1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7	219 a.a.	660 pb
b	1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7	172 a.a.	519 pb
g	1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7	145 a.a.	596 pb
d1	1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7 1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7	107 a.a.	548 pb 407 pb
d2	1 - 2 - 3- - - 6 - 7	106 a.a.	484 pb
d3	1 - 2 - 3 - - - - 7	106 a.a.	343 pb

Rôles des isoformes a et b modifier

Les isoformes a et b transportent la protéine RPA dans les corps nucléaires PML sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.

Notes et références modifier

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000129197 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018449 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005

Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000

Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID 17928811 [PubMed - in process]

TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003

Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology

Les images ont été prises à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/

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[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000129197 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] {a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018449 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[5] Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005

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