Désiodase

famille InterPro

La désiodase, iodure-peroxidase ou monodésiodase est une enzyme peroxydase impliquée dans l'activation ou la désactivation des hormones thyroïdiennes.

Types modifier

Les types de désiodase comprennent :

famille groupe prothétique gènes
Iodothyronine désiodase DIO1, DIO2, DIO3
Iodotyrosine désiodase Flavine mononucléotide (FMN) IYD

Les iodothyronines désiodase catalysent la libération d'iode directement à partir des hormones thyronine. Ce sont des protéines membranaires dépendantes de la sélénocystéine avec un domaine catalytique ressemblant à celui des peroxirédoxines (Prx)[1]. Trois isoformes apparentées, les désiodases de type I, II et III, contribuent à l'activation et à l'inactivation du précurseur hormonal T4 (thyroxine) initialement libéré en T3 (triiodothyronine) ou rT3 (triiodothyronine inverse) dans les cellules cibles. Les enzymes catalysent l'élimination réductrice de l'iode (les différentes isoformes attaquent différentes positions de la thyronine), s'oxydant ainsi de manière similaire à Prx, avant un recyclage de l'enzyme par réduction.

L'iodotyrosine désiodase contribue à la dégradation des hormones thyroïdiennes. Elle libère de l'iode, pour une utilisation renouvelée, à partir de tyrosines iodées résultant du catabolisme des iodothyronines. L'iodotyrosine désiodase emploie un cofacteur mononucléotidique de la flavine et appartient à la superfamille des NADH oxydase / flavine réductase[2].

Notes et références modifier

  1. Schweizer U, Schlicker C, Braun D, Köhrle J, Steegborn C, « Crystal structure of mammalian selenocysteine-dependent iodothyronine deiodinase suggests a peroxiredoxin-like catalytic mechanism », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 111, no 29,‎ , p. 10526–31 (PMID 25002520, PMCID 4115520, DOI 10.1073/pnas.1323873111)
  2. Thomas SR, McTamney PM, Adler JM, Laronde-Leblanc N, Rokita SE, « Crystal structure of iodotyrosine deiodinase, a novel flavoprotein responsible for iodide salvage in thyroid glands », The Journal of Biological Chemistry, vol. 284, no 29,‎ , p. 19659–67 (PMID 19436071, PMCID 2740591, DOI 10.1074/jbc.M109.013458)

Voir aussi modifier

Lien externe modifier