Aminopeptidase B

L'aminopeptidase B est une peptidase de type métalloprotéase qui catalyse l'hydrolyse de la liaison peptidique liant un résidu N-terminal d'arginine ou de lysine lorsque l'acide aminé suivant n'est pas la proline. Elle agit également sur les arylamides d'arginine et de lysine.

Aminopeptidase B

Données clés

N° EC	EC 3.4.11.6
N° CAS	9073-92-1
Cofacteur(s)	Zinc

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme des mammifères peut être cytosolique ou liée à la membrane plasmique. Elle est activée par les ions chlorure ainsi que par de faibles concentrations de thiols. Avec l'activité leucotriène A₄ hydrolase (EC 3.3.2.6), elle est l'une des deux activités portées par une même protéine bifonctionnelle.

L'aminopeptidase B est puissamment inhibée par l'arphaménine B et est également inhibée par des chélateurs tels que le N-éthylmaléimide, l'arphaménine A, l'amastatine et la bestatine.

Notes et références

• (en) Gainer, H., Russell, J.T. and Loh, Y.P., « An aminopeptidase activity in bovine pituitary secretory vesicles that cleaves the N-terminal arginine from β-lipotropin(60-65) », FEBS Lett., vol. 175, n^o 1,‎ 1984, p. 135–139 (PMID 6434344, DOI 10.1016/0014-5793(84)80586-4)

• (en) Belhacène, N., Mari, B., Rossi, B. and Auberger, P., « Characterization and purification of T lymphocyte aminopeptidase B: a putative marker of T cell activation », Eur. J. Immunol., vol. 23,‎ 1993, p. 1948–1955 (PMID 8344358, DOI 10.1002/eji.1830230833)

• (en) Cadel, S., Pierotti, A.R., Foulon, T., Créminon, C., Barré, N., Segrétain, D. and Cohen, P., « Aminopeptidase-B in the rat testes: Isolation, functional properties and cellular localization in the seminiferous tubules », Mol. Cell. Endocrinol., vol. 110, n^os 1-2,‎ 1995, p. 149–160 (PMID 7672445, DOI 10.1016/0303-7207(95)03529-g)

• (en) Fukasawa, K.M., Fukasawa, K., Kanai, M., Fujii, S. and Harada, M., « Molecular cloning and expression of rat liver aminopeptidase B », J. Biol. Chem., vol. 271, n^o 48,‎ 1996, p. 30731–30735 (PMID 8940051, DOI 10.1074/jbc.271.48.30731)

• (en) Cadel, S., Foulon, T., Viron, A., Balogh, A., Midol-Monnet, S., Noel, N. and Cohen, P., « Aminopeptidase B from the rat testis is a bifunctional enzyme structually related to leukotriene-A₄ hydrolase », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 94, n^o 7,‎ 1997, p. 2963–2968 (PMID 9096329, DOI 10.1073/pnas.94.7.2963)

• (en) Orning, L., Gierse, J.K. and Fitzpatrick, F.A., « The bifunctional enzyme leukotriene-A₄ hydrolase is an arginine aminopeptidase of high efficiency and specificity », J. Biol. Chem., vol. 269, n^o 15,‎ 1994, p. 11269-11267 (PMID 8157657)